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芝加哥洛约拉大学的一项研究发现,阿尔茨海默病,帕金森病和亨廷顿病中发现的异常蛋白质在侵入脑细胞时都具有相似的引起损伤的能力。

该发现可能解释阿尔茨海默氏症,帕金森氏症,亨廷顿氏症和其他神经退行性疾病在大脑内扩散并破坏正常脑功能的机制。

该发现还表明,对一种神经退行性疾病的有效治疗也可能对其他神经退行性疾病有效。

资深作者EdwardCampbell,博士,第一作者William Flavin博士及其同事的研究发表在Acta Neuropathologica杂志上。

可能的治疗方法包括提高脑细胞降解蛋白质和破坏囊泡的能力,坎贝尔说。如果我们能够在一种疾病中做到这一点,那么治疗对其他两种疾病都有效是一个很好的选择。

神经退行性疾病是由大脑中神经元和其他细胞的死亡引起的,不同的疾病影响大脑的不同区域。阿尔茨海默氏症会摧毁记忆力,而帕金森症和亨廷顿犬则会影响运动。这三种疾病都是进行性的,衰弱的和无法治愈的。

先前的研究表明,在所有三种疾病中,折叠异常的蛋白质在脑细胞内形成团块。这些团块从细胞传播到细胞,最终导致细胞死亡。每种疾病都涉及不同的蛋白质:阿尔茨海默氏症中的tau,帕金森氏症中的α-突触核蛋白和亨廷顿病中的亨廷顿蛋白。

Loyola的研究重点是这些错误折叠的蛋白质团块如何侵入健康的脑细胞。作者观察到,一旦蛋白质进入细胞内部,它们就会进入囊泡(包裹在膜中的小隔室)。蛋白质破坏或破坏囊泡膜,使蛋白质随后侵入细胞质并引起额外的功能障碍。(细胞质是细胞核外部细胞的一部分)

Loyola研究还显示了当蛋白质团块侵入囊泡时细胞如何反应:细胞将破裂的囊泡和蛋白质团块聚集在一起,从而可以破坏囊泡和蛋白质。然而,蛋白质抗降解。坎贝尔说:细胞试图降解蛋白质的尝试有点像胃试图消化一堆指甲。

Flavin说,发现与这三种疾病相关的蛋白质团块引起相同类型的囊泡损伤是出乎意料的。Loyola的研究人员最初专注于与帕金森病相关的α-突触核蛋白。因此,他们请合作者Ronald Melki博士向他们发送不同类型α-突触核蛋白的样本。(为了以盲目,无偏见的方式进行实验,Loyola研究人员不知道哪种类型的α-突触核蛋白是哪种。)Melki是巴黎- 萨克莱神经科学研究所的蛋白质研究员,因其能够产生独特的能力而闻名。 α-突触核蛋白的类型。在没有告诉Loyola研究人员的情况下,Melki也发送了其他类型的蛋白质。这导致意外发现tauhuntingtin蛋白也会破坏囊泡。

坎贝尔强调,该研究的结果需要在未来的研究中得到跟进和确认。

Loyola研究的标题是内吞囊泡破裂是淀粉样蛋白细胞侵袭的保守机制。它得到了迈克尔·J·福克斯基金会,帕金森病基金会,伊利诺斯州ARCS基金会分会,亚瑟·施密特基金会和其他消息来源的资助。

坎贝尔是洛约拉大学芝加哥斯特里奇医学院微生物学和免疫学系的副教授。Flavin是洛约拉大学芝加哥分校/博士生。其他合着者是芝加哥洛约拉大学的Zachary GreenStratos SkarpathiotisMichael Chaney;巴黎 - 萨克莱神经科学研究所的Luc BoussetRonald Melki;和拉什大学医学中心的Yaping ChuJeffrey Kordower

来源:sciencedaily、生物帮

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